Vesinikside

Vesinikside on molekulide omavaheline interaktsioon, mis sarnaneb Van der Waalsi interaktsioonidega ja toimub inimkehas. See side mängib rolli eriti valkude peptiidsidemete ja aminohapete ahelate osas. Vesiniksidemetega sidumise võimeta pole organism elujõuline, kuna tal puuduvad eluliselt vajalikud aminohapped.

Mis on vesinikside?

Vesiniksidemeid nimetatakse Vesiniksidemed või H sillad lühendatult. See on keemiline mõju, mis on seotud kovalentselt seotud vesinikuaatomite atraktiivse interaktsiooniga aatomite rühmitamise aatomi vabade elektronpaaridega. See interaktsioon põhineb polaarsusel ja täpsemalt kirjeldatuna koosneb amino- või hüdroksüülrühmas positiivselt polariseeritud vesinikuaatomite ja teiste funktsionaalrühmade üksikute elektronide paaride vahel.

Koostoime toimub ainult teatud tingimustel. Üks tingimus on vabade elektronpaaride elektronegatiivne omadus. Tugeva sideme loomiseks peab see omadus olema tugevam kui vesiniku elektronegatiivne omadus. Vesinikuaatom võib seega olla seotud polaarselt. Elektronegatiivselt vabad aatomid võivad olla näiteks lämmastik, hapnik ja fluor.

Vesiniksidemed on sekundaarsed valentssidemed, mille tugevus jääb tavaliselt kaugelt alla kovalentsete või ioonsete sidemete tugevusest. Vesiniksidemete molekulidel on molaarmassi suhtes suhteliselt kõrge sulamistemperatuur ja sama kõrge keemistemperatuur. Sidemed on meditsiinilise tähtsusega peamiselt organismi peptiidide ja nukleiinhapete suhtes.

Vesiniksidemed on molekulidevahelised jõud. Ilma nende olemasoluta ei eksisteeriks vett erinevates agregaatolekutes, vaid oleks gaasiline.

Funktsioon ja ülesanne

Vesiniksidemel on ainult nõrk interaktsioon ja see toimub kahe osakese vahel või molekulides. Sellega seoses mängib sideme vorm rolli näiteks valkude tertsiaarstruktuuride moodustamisel. Biokeemias tähendab valgu struktuur valgu või peptiidi erinevaid struktuuritasemeid. Nende looduslikult esinevate ainete struktuurid jagunevad hierarhiliselt primaarstruktuuriks, sekundaarstruktuuriks, tertsiaarstruktuuriks ja kvaternaarseks struktuuriks.

Aminohappejärjestus on primaarne struktuur. Kui valku mainitakse selle ruumilise paigutuse osas, viidatakse sageli valkude konformatsioonidele ja konformatsioonimuutuste nähtusele. Selles kontekstis vastab kehaehituse muutus ruumilise struktuuri muutusele. Valkude paigutus põhineb peptiidsidemel. Seda tüüpi side seob aminohappeid alati samal viisil.

Rakkudes vahendavad peptiidsidemeid ribosoomid. Iga peptiidside vastab ühe aminohappe karboksüülrühmade ja teise aminohappe aminorühmade ühendusele, mis on seotud vee eemaldamisega. Seda protsessi nimetatakse ka hüdrolüüsiks.

Igas peptiidsidemes ühendab üksikside C = O rühma NH rühmaga. Lämmastikuaatomil on täpselt üks üksik elektronide paar. Hapniku kõrge elektronegatiivsuse tõttu on see vaba paar O2 aatomite elektronide eemaldamise mõjul. Sel viisil tõmbab hapnik osaliselt üksiku elektronide paari lämmastikuaatomi ja süsinikuaatomi vahelisse sidemesse ja peptiidsideme omandab osalise kaksiksideme iseloomu. Kaksiksideme märk välistab NH- ja C = O-rühmade vaba pöörlemise.

Peptiidsidemete hapnikuaatomid ja vesinikuaatomid on olulised kõigi peptiidide ja valkude struktuuri moodustamiseks ilma eranditeta. Sel viisil saavad kaks aminohapet üksteisega kinnituda. Pärast sellist kinnitumist on aminohapete kahe ahela kõik peptiidsidemed üksteise vastas. Vesinikuaatomid peptiidsidemes on suhteliselt positiivselt polaarsed, kui võrrelda hapnikuaatomitega vahetult vastupidistes peptiidsidemetes. Sel viisil moodustavad ja ühendavad kaks aminohappeahelat vesiniksidemed.

Kõik inimkeha aminohapped on orgaanilised ühendid, mis koosnevad vähemalt ühest karboksürühmast ja ühest aminorühmast. Aminohapped on inimese elu oluline struktuurikomponent. Lisaks valkude α-aminohapetele on teada rohkem kui 400 bioloogiliste funktsioonidega proteinogeenset aminohapet, mida ei saaks ilma vesiniksidemeta moodustada. Sellised jõud nagu vesinikside stabiliseerivad aminohapete tertsiaarstruktuuri.

Ravimid leiate siit

Haigused ja tervisehäired

Kui funktsionaalsete proteiin-energeetiliste ruumistruktuuride moodustumine on häiritud, räägitakse tavaliselt valkude voldimise häiretest. Üks selline seisund on Huntingtoni tõbi. See geneetiline haigus päritakse autosomaalse domineeriva tunnusena ja selle põhjuseks on 4. kromosoomis esinev geneetiline mutatsioon. Mutatsioon põhjustab geeniprodukti ebastabiilsust. Haigus on neuroloogiline haigus, mis on peamiselt seotud distaalsete jäsemete ja näo tahtmatu hüperkineesiga. Püsiv hüperkinees põhjustab mõjutatud lihaste jäikust. Lisaks sellele kannatavad selle haigusega patsiendid suurenenud energiatarbimise all.

Vesiniksidemete või valgu üldise struktuuriga seotud patoloogilised sümptomid esinevad ka prioonhaiguste, näiteks hullu lehma tõve korral. Kõige populaarsema hüpoteesi kohaselt põhjustab BSE valkude väärinemist. Neid valesti volditud valke ei saa füsioloogiliste protsesside abil lagundada ja seetõttu kogunevad nad koesse, eriti kesknärvisüsteemi. Tulemuseks on närvirakkude degeneratsioon.

Alzheimeri tõve põhjuslikus seoses räägitakse ka valgu struktuuri väärarengutest. Mainitud haigused ei mõjuta otseselt vesiniksidet, vaid on seotud valkude ruumilise struktuuriga, millesse vesinikside annab olulise panuse.

Absoluutselt vesiniksidemega võimeline organism ei ole elujõuline. Seda põhjustav mutatsioon põhjustaks raseduse alguses abordi.